POSTECH 황동수·홍유리, 온도·염농도 이용…아르기닌 재진입 상거동 제어

POSTECH(포항공과대학교, 총장 김무환) 연구팀과 캘리포니아주립대학교 산타바바라(University of California, Santa Barbara) 연구팀이 공동연구를 통해 대표적인 양이온성 아미노산인 아르기닌과 라이신이 같은 양전하를 가지고 있으면서도 어떻게 다른 특성을 보일 수 있는지 규명했다. 

이 연구는 국제학술지 ‘네이처 커뮤니케이션스(Nature Communications)’에 게재됐다.

양이온성 아미노산이 풍부한 비정형단백질은 전하 균형을 맞추는 음이온성 물질과 있을 때 액체-액체 상분리가 일어난다.

아르기닌과 라이신은 상분리 단백질에서 가장 빈번하게 발견되는 양이온성 아미노산이며 아르기닌이 풍부한 단백질은 라이신이 풍부한 단백질보다 더 쉽게 상분리를 겪는 것으로 관찰된다. 

이는 일반적으로 방향족과 더 강한 양이온-파이(cation-pi) 상호작용을 형성하는 아르기닌 때문이라고 알려져 있다.

연구팀은 다양한 실험과 시뮬레이션을 통해 상분리 현상을 촉진하는 아르기닌의 능력이 방향족 파트너의 존재와 독립적이며 아르기닌이 풍부한 펩타이드가 높은 염농도에서 재진입 상분리 거동을 나타낸다는 것을 증명했다. 

한편, 이러한 특성은 라이신이 풍부한 펩타이드에서는 관찰되지 않았다. 아르기닌의 소수성이 코아서베이트 상의 재진입 상거동과 조정가능한 점탄성 특성을 일으키는 결정적 요인임을 입증했다.

제1저자인 홍유리 박사는 “아르기닌의 이러한 특성을 이용하면 생체 내의 상분리 현상으로 일어나는 세포소기관들을 이해하고, 신약 등 단백질 소재나 약물 전달 시스템을 개발하는데 응용될 수 있다”고 말했다.

이 연구는 과학기술정보통신부 해양 바이오필름으로부터 해양 방향족-미세플라스틱 분해 미생물 발굴 사업 지원과 해양생물의 생리·생태 및 생화학적 이해를 통한 생체모방형 원천 저마찰/방오소재 개발 사업의 지원으로 수행됐다.